quarta-feira, 2 de fevereiro de 2011

Aminoácidos




estrutura geral de um aminoácido


Os aminoácidos são moléculas que contêm simultaneamente grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em Bioquímica, este termo é usado como termo curto e geral para referir os aminoácidos alfa, ou seja, aqueles em que as funções amino e carboxilato estão ligadas a um carbono alifático, denominado carbono-alfa (carbono-α). Pelo menos um átomo de hidrogénio está ligado a este carbono. A esfera de coordenação do carbono-α é completada com a presença de uma cadeia lateral, diferente para diferentes aminoácidos. Os aminoácidos α (cerca de vinte) são constituintes de todas as proteínas e péptidos.

Em soluções aquosas de pH neutro, os aminoácidos podem existir em duas formas. Uma pequena fracção encontrar-se-á numa forma electricamente neutra, ou seja, com o grupo amina desprotonado (-NH2) e o grupo carboxilo protonado (-COOH). A maioria estará, no entanto, numa forma ionizada, em que o grupo amina se encontra protonado (-NH3+) e o ácido carboxílico desprotonado a carboxilato (-COO-), denominando-se esta forma de zwitteriónica (do alemão zwitter, que significa "híbrido"). Um zwitterião é uma molécula globalmente neutra em termos de carga eléctrica mas possuindo cargas locais devido à presença de grupos ionizados.

Os aminoácidos podem ligar-se entre si com uma ligação amida, que em Bioquímica é especificamente designada, neste caso, de ligação peptídica. A ligação ocorre entre o átomo de carbono do grupo carboxilato e o azoto do grupo amina; no processo, é libertada uma molécula de água, seno a ligação final entre o carbono de um grupo carbonilo e o azoto de uma amina secundária. Como consequência, uma cadeia peptídica, ou seja, formada por diversos aminoácidos ligados desta forma, terá um grupo amina numa extremidade (denominada N-terminal) e um grupo carboxilato na extremidade oposta (denominada C-terminal).

A ligação peptídica tem uma geometria planar porque existe ressonância entre o grupo carbonilo e o azoto da amina, fazendo com que a ligação C-N tenha um carácter parcial de ligação dupla (é possível desenhar uma estrutura de ressonância entre o átomo de carbono e o de azoto, tendo uma carga negativa formal sobre o oxigénio e uma positiva sobre o azoto). Esta característica impede que haja rotação em torno da ligação C-N, que se mantém numa conformação trans. Seis átomos encontram-se então no mesmo plano geométrico: o carbono-α de um aminoácido, os átomos do grupo carbonilo da ligação peptídica, os átomos da amina secundária dessa mesma ligação e o carbono-α do segundo aminoácido.



Simbologia e nomenclatura

Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono do grupo carboxilato.

Nome vulgar Símbolo (3 letras) Símbolo (1 letra) Nome sistemático

Glicina ou Glicocola Gly G Ácido 2-aminoacético ou ácido 2-amino-etanóico

Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiónico ou ácido 2-amino-propanóico

Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou ácido 2-amino-4-metil-pentanóico

Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou ácido 2-amino-3-metil-butanóico

Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico

Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílico

Fenilalanina Phe F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou ácido 2-amino-3-fenil-propanóico

Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiónico ou ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico

Treonina Thr T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico

Cisteína Cys C Ácido 2-bis-(2-amino-propiónico)-3-dissulfeto ou ácido 3-tiol-2-amino-propanóico

Tirosina Tyr Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiónico ou paraidroxifenilalanina

Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico

Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico

Aspartato ou ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou ácido 2-amino-butanodióico

Glutamato ou ácido glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico

Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico

Lisina Lys K Ácido 2,6-diaminocapróico ou ácido 2,6-diaminoexanóico

Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiónico

Triptofano Trp W Ácido 2-amino-3-indolpropiónico

Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

Ponto isoeléctrico

O ponto isoeléctrico (pI) de uma molécula é o pH ao qual essa molécula é electricamente neutra. Este conceito é aplicado particularmente a aminoácidos e proteínas. O ponto isoeléctrico não é o pH em que todas os grupos básicos estão desprotonados e os ácidos protonados, mas antes o pH em que o número de cargas positivas e negativas da molécula se cancelam a zero.

O pI corresponde à média dos valores de pKa da molécula:

pI=(pK1+pK2+...+pKn)/n

No caso de aminoácidos isolados com cadeias laterais ionizáveis, o pI do aminoácido será a média dos pKa dos grupos amino e carboxilato ligados ao carbono-α e ainda do pKa da cadeia lateral. As proteínas têm normalmente cadeiasionizáveis, e a diferente proporção de diferentes aminoácidos em cada tipo de proteína confere-lhes diferentes valores de pI.

O cálculo teórico de pI torna-se mais difícil quanto maior for a proteína, já que o pI das cadeias laterais de aminoácidos podem variar ligeiramente dentro do ambiente proteico. É no entanto possível fazer a determinação experimental do pI através de electroforese em gel de poliacrilamida. A proteína cujo pI se pretende determinar é aplicada num gel ao longo do qual existe variação de pH; ao aplicar-se uma diferença de potencial entre as duas extremidades do gel, a proteína migra através deste até encontrar uma zona de pH igual à do seu pI. Neste ponto, a sua migração pára, pois a carga da proteína é neutra a esse pH e não responderá mais à aplicação de um potencial eléctrico. Esse valor de pH será então o pI da proteína.

Isomeria

Todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica, à excepção da glicina. Como os aminoácidos apresentam quatro grupos diferentes ligados ao carbono central, os aminoácidos apresentam quiralidade, sendo o carbono-α um centro quiral.

O centro quiral permite a existência de estereoisómeros, devido aos diferentes arranjos espaciais possíveis, apresentando os aminoácidos uma actividade óptica. Mais especificamente, existem diferentes enantiómeros, ou seja, formas de aminoácidos que são a imagem do espelho uma de outra. Os enantiómeros de aminoácidos são usualmente classificados como D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.

Síntese

Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou das via das pentoses-fosfato. O azoto entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.

As vias biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. As principais famílias são:

1. A do α-cetoglutarato, que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.

2. A do 3-fosfoglicerato, de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.

3. A do oxaloacetato, que dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.

4. A do piruvato, que dá origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.



6 comentários:

  1. Paolo, como em todas as suas postagens voçe é genial, quem me dera ter tido um professor como voçe, Por favor se voçe der algum curso sobre química capilar me avisa terei imenso prazer em participar, porque profissional cabelereiro que realmente entende a fundo o que está fazendo é difícil encontrar, mais ainda chego lá, que Deus abençoe teu trabalho.

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  2. Obrigado Maria Arteira. Quando tiver curso te aviso só me envie um endereço. Obrigado por me seguir. Abraços

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  3. Olá Paolo
    Uso produto da Bel Key no meu salão, do qual me foi informado que a base é "ácido carboxílico" gostaria de saber se tem relação com esta escova tão comentada a "escova carbocisteina".
    Um abraço
    Cirlene

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  4. Olá Cirlene! Este ácido não tem nada a ver com oxoacetamida de carbocisteina. O acido carboxilico ele é usado como solvente e reagente na indústria e no laboratório. Os ácidos carboxílicos são comercializados como intermediários de síntese. Muitos deles encontram-se na Natureza, intervindo no metabolismo animal e vegetal. Assim, por exemplo, o ácido metanóico é o responsável pela irritação provocada pela picada de uma formiga, razão pela qual é vulgarmente conhecido por ácido fórmico.
    O mais importante de todos eles é o ácido acético. Este é um líquido incolor, de cheiro penetrante, sabor azedo e miscível com a água. É muito corrosivo quando puro e reage com alguns metais, nomeadamente com o magnésio e com o zinco, libertando hidrogénio.
    Além disso, é também usado na alimentação sob a forma de vinagre e usado na produção de acetatos (sais derivados do ácido acético), tais como acetato de celulose e acetato de vinilo.
    É ainda utilizado na indústria dos polímeros e no fabrico da aspirina (ácido acetilsalicílico).
    Espero ter te ajudado. Abraços.

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  5. Olá Paolo
    Existe uma máscara alisante de cabelo à base de queratina verde e ácido glutâmico, segundo o site do produto, pode ser usado com ou sem fonte de calor. Você conhece? Gostaria de usar só na raiz para dar uma controlada no volume.
    Att

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    1. Olá Léia!
      Olhe eu não conheço este produto, suas informações não indicam qual é o ativo alisante, mas desconfio este produto tenha algum tipo de "deido", pois bases alisantes não se utiliza fonte de calor.
      Obrigado por ler meu blog e pedir minha opinião

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